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【学术速递】UV-B紫外光诱导α-乳清蛋白产生可溶性聚集体


作者: 海外食品华人协会 赵梓辰

本篇是 “海外食品学术速递” 平台启动以来第五篇文章,作者为海外食品华人协会成员赵梓辰,哥本哈根大学博士。

Journal of Agricultural and Food Chemistry

● 成果介绍


食品安全一直是人们广为关心的问题。但随着人们生活水平提高,食品消费在选择食物时则更看重食品的营养价值,而蛋白质则成为人们关注的热点。国内有关蛋白质方面的研究多倾向蛋白的功能和理化性等研究。但对于各种加工处理环境因素如紫外光对蛋白质生产的研究以及蛋白质的开发应用较少。 


乳清被认为是有价值的蛋白质来源,因此近几十年来已广泛用于食品中。乳清蛋白是不稳定的,可以通过不同的加工条件变性,主要是通过热处理或pH改变。乳清蛋白在食品或饮料上的应用通常会经过热处理,例如巴氏灭菌步骤或喷雾干燥,这将导致乳清蛋白变性和随后的沉淀,为避免这些不利影响,建议在将乳清蛋白用到食品生产上之前先进行可溶性聚集形成,以便在随后的热处理中获得所需的功能特性。由于热处理会在产生可溶性聚集体过程中导致必须氨基酸的损失,以及异味的产生。  

因此本项目以紫外光非热加工技术,替代传统热加工处理技术手段 为乳品加工行业提供一种全新的环保节能蛋白改性技术,生产可溶性聚集体增加蛋白的营养价值。 



通过对紫外光诱导α-乳白蛋白的研究,以及芳香族氨基酸色氨酸和酪氨酸在紫外光作用下对胱氨酸的影响,及自身变化。主要研究表明,α-乳白蛋白(α-LA)可以形成可溶性聚集体,为代替传统热处理加工提供新思路。α-LA吸收紫外线导致二硫键断裂和巯基释放,该过程介导了有效的聚集,通过形成分子间二硫键,高达98%的单体转化成聚集体,而仅观察到少量的不可还原的交联。SDS-PAGE分析显示紫外光导致形成二聚,三聚和寡聚形式的α-LA。LC-MS / MS分析表明,α-LA中的四个天然二硫键均被紫外线照射裂解,但是裂解程度不同,并且在没有钙的情况下裂解程度更高。紫外线照射24小时后,形成了十七种不同的非天然二硫化物。鉴定了两个二酪氨酸(Tyr103-Tyr103和Tyr36-Tyr103)以及二色氨酸(Trp118-Trp118)和酪氨酸-色氨酸(Tyr50-Trp60)交联。另外,与未照明的对照相比,发现Trp60,Trp118,Cys73,Cys91,Cys120,Phe80,Met90,His68和His107被氧化高达12%。 


团队的工作表明,UV 处理可以用于提高α-LA稳定聚集体的生产效率,并进一步提高其在后续热处理加工的稳定性,减少由硫化合物引发异味的产生,但是需要优化照明条件以减少对Trp,Cys,Phe,Met和His残基的氧化损伤。

参考文献

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jafc.0c00757


专 家 简 介



Marianne Nissen Lund ,   现任哥本哈根大学食品系终身教授,主要研究领域是蛋白质修饰和糖基化(美拉德反应)和氧化引起的分子功能变化,尤其着重于食品营养和健康。通过增加对蛋白质修饰的分子理解来改善食品和生物系统中的蛋白质功能。研究了氧化剂,还原糖,植物多酚,酶和不同过程(例如热过程和光照)对蛋白质修饰的作用,以及这些修饰如何影响风味,功能,酶活性损失,受损物质积累,营养减少价值,以及对健康和疾病的不利影响。  


撰稿人: 赵梓辰,全面发展的上进青年,博士即将毕业于哥本哈根大学。爱好物理化学,喜欢从繁杂的公式中找出事物的本质规律。


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